乳酸脱氢酶由H和M两种亚基组成。
乳酸脱氢酶（LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酸，将氢转移给NAD成为NADH。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心肌和骨肌。
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。正常值参考范围是LD2>LD1>LD3>LD4>LD3。
扩展资料
检测方法
在酶的生产和应用过程中，经常要进行酶的活力测定，以确定酶量的多少及其变化情况。酶活力测定方法多种多样，总的要求是快速、简便、准确。
酶活力的测定均包括两个阶段，首先要在一定的条件下，酶与底物反应一段时间，然后再测定反应液中底物或产物变化的量。
乳酸脱氢酶测定方法很多，根据酶作用的反应可分为二大类一类利用顺向反应以乳酸为基质另一类利用逆向反应，以丙酮酸为基质。根据测定方法不同又可分为可见分光光度法和紫外分光光度法。
可见分光光度法利用2，4-二硝基苯麟和丙酮酸作用，生成丙酮酸二硝基苯踪，在碱性溶液中呈棕色，在520nm处光吸收峰最高。
参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶
参考资料来源：百度百科--乳酸脱氢酶同工酶
